• 发布日期：2019-05-05
  分享

深圳子科生物报道：澳大利亚拉筹伯大学和昆士兰大学的研究人员近日在《Nature Communications》杂志上发表了题为“Unique structural features of a bacterial autotransporter adhesin suggest mechanisms for interaction with host macromolecules”的文章。

他们详细介绍了细菌表面的自转运蛋白（autotransporter）如何帮助细菌粘附在人体上。自转运蛋白是革兰氏阴性细菌中最大的外膜和分泌蛋白家族，又被称为细菌的“强力胶”。

这一新信息有助于研究人员开发预防和治疗感染的创新疗法，也为新型抗菌剂的开发铺平了道路。

这项研究的重点是UpaB，这种蛋白质主要来自引起尿路感染的病原体。在其他病原体的外膜中也发现了类似的蛋白质，这些病原体引起了各种各样的感染，包括食物中毒、百日咳、脑膜炎、斑疹伤寒以及衣原体感染。

研究人员确定了高分辨率的UpaB结构，并显示它采用了一种独特结构，可能含两个不同的结合位点。一个结合位点是通过其β-螺旋的明显延伸形成的，形成了可与糖胺聚糖相互作用的凹槽。在它的对面，第二个结合位点能够与人纤连蛋白III型（FnIII）相互作用。

通讯作者之一、拉筹伯大学的Begoña Heras博士表示，该研究提供了前所未有的基础信息，未来有助于解决抗生素耐药性的世界健康危机。

“我们现在对这种细菌蛋白质的了解让我们能够阻止细菌粘附在人体的不同部位，”Heras博士谈道。“抗生素耐药性是一个迫切需要解决的全球性问题，此信息有助于我们开发新型的抗微生物疗法。当然，这是本研究的下一步。”

拉筹伯大学的研究人员Jason Paxman博士补充说，这种蛋白质的背面可以好好利用。“细菌花了数千年的时间来进化这些粘附蛋白，”他说。“这些研究结果带来了新的机会，比如在人体某些部位实现靶向治疗，甚至可以帮助对抗癌症。”

原文检索

Unique structural features of a bacterial autotransporter adhesin suggest mechanisms for interaction with host macromolecules

Nature Communications 10, Article number: 1967 (2019)