• 发布日期：2018-06-20
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深圳子科生物报道：

来自中国科学技术大学生命科学学院，加拿大滑铁卢大学的研究人员发表了题为“Crystal structure of the Streptococcus agalactiae CAMP factor provides insights into its membrane-permeabilizing activity”的文章，利用X晶体衍射技术首次解析B型链球菌成孔蛋白CAMP因子的晶体结构，并揭示了该毒力因子行使生物学功能的分子机制。

这一研究成果公布在Journal of Biological Chemistry杂志上，文章的第一作者为金腾川研究员（同为通讯作者）和Eric Brefo-Mensah博士。

B型链球菌是导致孕期/围产期胎儿严重感染性疾病的主要病原菌，其中CAMP因子是B型链球菌所分泌的毒力因子（溶血素），它通过跨膜形成孔径而造成细胞裂解（CAMP反应）。CAMP反应已经发现70多年并曾经广泛用于临床检测B型链球菌感染，但CAMP因子跨膜形成孔径的结构生物学机理仍不清楚。

B型链球菌毒力因子CAMP因子的晶体结构

在这项研究中，研究人员通过解析CAMP因子的晶体结构，发现其具有全新的蛋白折叠。进一步确定其N端和C端两个不同区域的独特功能，初步阐述其形成跨膜孔径的分子机理，从而在分子层次解释CAMP反应这一现象。本项目对筛选抗CAMP毒力因子的药物有一定理论指导意义，同时对揭示蛋白与生物膜相互作用的本质有着很重要的启示作用。 

论文链接：

http://www.jbc.org/content/early/2018/06/08/jbc.RA118.002336.long